胰蛋白酶的酶切位点是指其在水解蛋白质时所作用的特定氨基酸序列位置。常见的酶切位点包括精氨酸和赖氨酸残基的羧基端，同时还受到多种因素的影响，如蛋白质的结构、环境条件等。 1. 基本位点：胰蛋白酶主要作用于精氨酸和赖氨酸残基的羧基端。 2. 结构影响：蛋白质的二级、三级结构可能会阻碍胰蛋白酶对某些位点的接近和作用。 3. 环境因素：溶液的 pH 值、温度、离子强度等环境条件会影响胰蛋白酶的活性和对酶切位点的选择。 4. 协同作用：其他蛋白酶或辅助因子可能与胰蛋白酶协同作用，改变其酶切位点的选择。 5. 底物特性：底物蛋白质的氨基酸组成、序列分布以及修饰情况也会影响酶切位点。 总之，胰蛋白酶的酶切位点并非绝对固定，而是受到多种因素的综合影响。了解这些因素对于研究蛋白质的水解机制和相关的生物化学过程具有重要意义。

胰蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶，作用位点在赖氨酸和精氨酸之间，抑制物有TLCK，PMSF，抑蛋白酶醛肽抑肽酶，α巨球蛋白等。

作用于赖氨酸或精氨酸位点。

切割位点胰蛋白酶选择地水解蛋白质中所有的由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽键。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。